Gräter, Frauke

[["dc.bibliographiccitation.firstpage","13070"],["dc.bibliographiccitation.issue","37"],["dc.bibliographiccitation.journal","Proceedings of the National Academy of Sciences"],["dc.bibliographiccitation.lastpage","13074"],["dc.bibliographiccitation.volume","102"],["dc.contributor.author","Andresen, Martin"],["dc.contributor.author","Wahl, Markus C."],["dc.contributor.author","Stiel, André C."],["dc.contributor.author","Gräter, Frauke"],["dc.contributor.author","Schäfer, Lars V."],["dc.contributor.author","Trowitzsch, Simon"],["dc.contributor.author","Weber, Gert"],["dc.contributor.author","Eggeling, Christian"],["dc.contributor.author","Grubmüller, Helmut"],["dc.contributor.author","Hell, Stefan W."],["dc.contributor.author","Jakobs, Stefan"],["dc.date.accessioned","2017-09-07T11:54:19Z"],["dc.date.available","2017-09-07T11:54:19Z"],["dc.date.issued","2005"],["dc.description.abstract","Proteins that can be reversibly photoswitched between a fluorescent and a nonfluorescent state bear enormous potential in diverse fields, such as data storage, in vivo protein tracking, and subdiffraction resolution light microscopy. However, these proteins could hitherto not live up to their full potential because the molecular switching mechanism is not resolved. Here, we clarify the molecular photoswitching mechanism of asFP595, a green fluorescent protein (GFP)-like protein that can be transferred from a nonfluorescent \"off\" to a fluorescent \"on\" state and back again, by green and blue light, respectively. To this end, we establish reversible photoswitching of fluorescence in whole protein crystals and show that the switching kinetics in the crystal is identical with that in solution. Subsequent x-ray analysis demonstrated that upon the absorption of a green photon, the chromophore isomerizes from a trans (off) to a cis (on) state. Molecular dynamics calculations suggest that isomerization occurs through a bottom hula twist mechanism with concomitant rotation of both bonds of the chromophoric methine ring bridge. This insight into the switching mechanism should facilitate the targeted design of photo-switchable proteins. Reversible photoswitching of the protein chromophore system within intact crystals also constitutes a step toward the use of fluorescent proteins in three-dimensional data recording."],["dc.identifier.doi","10.1073/pnas.0502772102"],["dc.identifier.gro","3143804"],["dc.identifier.isi","000231916300014"],["dc.identifier.pmid","16135569"],["dc.identifier.uri","https://resolver.sub.uni-goettingen.de/purl?gro-2/1359"],["dc.language.iso","en"],["dc.notes.intern","WoS Import 2017-03-10"],["dc.notes.status","final"],["dc.notes.submitter","PUB_WoS_Import"],["dc.relation.issn","0027-8424"],["dc.title","Structure and mechanism of the reversible photoswitch of a fluorescent protein"],["dc.type","journal_article"],["dc.type.internalPublication","yes"],["dc.type.peerReviewed","yes"],["dc.type.subtype","original"],["dspace.entity.type","Publication"]]

[["dc.bibliographiccitation.issue","12"],["dc.bibliographiccitation.journal","MPIbpc news"],["dc.bibliographiccitation.volume","11"],["dc.contributor.author","Andresen, Martin"],["dc.contributor.author","Jakobs, Stefan"],["dc.contributor.author","Wahl, Markus C."],["dc.contributor.author","Hell, Stefan W."],["dc.contributor.author","Stiel, André C."],["dc.contributor.author","Gräter, Frauke"],["dc.contributor.author","Trowitzsch, Simon"],["dc.contributor.author","Schäfer, Lars V."],["dc.contributor.author","Eggeling, Christian"],["dc.contributor.author","Weber, Gert"],["dc.contributor.author","Grubmüller, Helmut"],["dc.date.accessioned","2018-04-23T08:45:37Z"],["dc.date.available","2018-04-23T08:45:37Z"],["dc.date.issued","2005"],["dc.identifier.uri","https://resolver.sub.uni-goettingen.de/purl?gro-2/13255"],["dc.language.iso","en"],["dc.notes.status","final"],["dc.title","Insight into the structure and mechanism of the reversible photoswitch of a fluorescent protein: A multi-departmental research approach"],["dc.type","journal_article"],["dc.type.internalPublication","unknown"],["dspace.entity.type","Publication"]]

[["dc.bibliographiccitation.firstpage","1"],["dc.bibliographiccitation.issue","12"],["dc.bibliographiccitation.journal","MPIbpc News"],["dc.bibliographiccitation.lastpage","4"],["dc.bibliographiccitation.volume","11"],["dc.contributor.author","Andresen, Martin"],["dc.contributor.author","Wahl, Markus C."],["dc.contributor.author","Stiel, André C."],["dc.contributor.author","Gräter, Frauke"],["dc.contributor.author","Schäfer, Lars V."],["dc.contributor.author","Trowitzsch, Simon"],["dc.contributor.author","Weber, Gert"],["dc.contributor.author","Eggeling, Christian"],["dc.contributor.author","Grubmüller, Helmut"],["dc.contributor.author","Hell, Stefan Walter"],["dc.contributor.author","Jakobs, Stefan"],["dc.date.accessioned","2018-02-09T07:06:40Z"],["dc.date.available","2018-02-09T07:06:40Z"],["dc.date.issued","2005"],["dc.description.abstract","Schaltbare Proteine, die sich durch Be- strahlung mit sichtbarem Licht reversibel zwischen einem fluoreszierenden ‚Ein’- und einem nicht-fl uoreszierenden ‚Aus’- Zustand hin und herschalten lassen, sind erst seit wenigen Jahren bekannt. Derzeit sind mit den Proteinen asFP595 und Dron- pa erst zwei Vertreter solcher reversibel schaltbaren fl uoreszierenden Proteine (RSFPs) beschrieben worden. Nichts- destotrotz verspricht diese neue Protein- klasse aufgrund ihrer einzigartigen Eigen- schaften bereits jetzt eine Vielzahl interes- santer Anwendungsmöglichkeiten. Das Protein asFP595, dessen Schalt- mechanismus wir in dieser Studie unter- sucht haben, kommt normalerweise in den Tentakelspitzen der Wachsrose Anemonia sulcata vor, einer Seeanemone, die in den lichtdurchfluteten Flachwasser- bereichen des Mittelmeers und des Nord- atlantiks lebt. asFP595 wird durch Be- leuchtung mit grünem Licht von einem nicht-fluoreszierenden ‚Aus’-Zustand in einen fluoreszierenden ‚Ein’-Zustand ver- setzt. Von diesem ‚Ein’-Zustand fällt es spontan in den ‚Aus’-Zustand zurück, kann aber auch durch Beleuchtung mit blauem Licht zurückgeschaltet werden. Dieses lichtgetriebene Schalten ist rever- sibel und viele Male wiederholbar. In einer gemeinsamen Studie dreier Abteilungen haben wir die molekulare Struktur von asFP595 bestimmt und wesentliche Teile des Schaltmechanismus aufgeklärt. Diese Untersuchungen haben gezeigt, dass nach der Absorption eines grünen Photons das asFP595-Chromophor von einer Trans- in eine Cis-Position isomerisiert. Molekular- dynamik-Rechnungen deuten an, dass das Chromophor bei dieser lichtinduzierten Reaktion eine ‚Hula-Twist’-Bewegung macht. Bei dieser Bewegung dreht sich in erster Linie die Methin-Brücke, wel- che die beiden aromatischen Ringe des Chromophors verknüpft. Tatsächlich ändert das Chromophor während des Hula-Twists seine Position lediglich um 3 x 10-10 Meter. Diese winzige Änderung reicht aus, um aus dem nicht-fluoreszierenden ein fluo- reszierendes Protein zu machen. Diese neuen Erkenntnisse über die Struktur und den Schaltmechanismus des Prote- ins sollten es zukünftig ermöglichen, mit Hilfe von gerichteten molekularbiologi- schen Ansätzen das Protein für weitere Anwendungen zu optimieren. Denkbare Einsatzbereiche eines solchen modifizier- ten asFP595 reichen von der höchstauf- lösenden Fluoreszenzmikroskopie bis hin zum Einsatz als Datenspeicher."],["dc.identifier.uri","https://resolver.sub.uni-goettingen.de/purl?gro-2/12069"],["dc.language.iso","en"],["dc.language.iso","de"],["dc.notes.status","final"],["dc.title","Insight into the structure and mechanism of the reversible photoswitch of a fl uorescent protein"],["dc.title.subtitle","A multi-departmental research approach"],["dc.type","journal_article"],["dc.type.internalPublication","unknown"],["dspace.entity.type","Publication"]]